Le sélénium est nécessaire à l’activité de la glutathion peroxydase qui est une enzyme formée de quatre sous-unités contenant chacune un atome de sélénium incorporé dans une molécule de sélénocystéine (dans laquelle le soufre est remplacé par le sélénium). La glutathion peroxydase est présente dans les liquides extracellulaires et dans les cellules au niveau du cytosol et des mitochondries. Elle assure la transformation des hydroperoxydes organiques, lipidiques notamment, de type ROOH en ROH selon la réaction suivante :
ROOH + 2 GSH ¾¾® ROH + GSSG + H2O
Le glutathion réduit est transformé en glutathion oxydé et celui-ci est régénéré grâce à l’intervention de la glutathion réductase qui est responsable de la réaction :
GSSG + 2 NADPH, H+ ¾¾® 2 GSH + 2 NADP+
Les hydroperoxydes peuvent être à l’origine de radicaux libres oxygénés pouvant être toxiques pour la cellule. En éliminant l’excès de peroxydes, la glutathion peroxydase protège la cellule.
Le sélénium intervient dans le métabolisme des hormones thyroïdiennes par l’intermédiaire d’une désiodinase qui est une sélénoprotéine.
L’administration de sélénium pourrait de plus diminuer la toxicité de certains autres éléments comme l’arsenic, le cadmium, le mercure, le plomb et le platine.
